Каждый человек «выстроен» из белков. Независимо от пола, возраста или расы. А структурной единицей всех белков являются аминокислоты, соединенные между собой особым видом связей. Она настолько важна, что даже получила отдельное название — пептидная связь.
Ассоциации аминокислот могут называться по-разному в зависимости от того, сколько «кирпичиков» входит в их состав. Если вместе собрались не более 10 аминокислот, то это пептиды, если от 10 до 40, то речь идет о полипептиде, а если кирпичиков-аминокислот больше сорока, то это белок, структурная единица нашего организма.
Если говорить о теории, то строение пептидной связи — это соединение между собой α-аминогруппы (–NH 2) одной аминокислоты и α-карбоксильной (–СООН) группы другой. Подобные реакции соединения сопровождаются выделением молекул воды. Именно по такому принципу построены все белки, а значит, и каждый человек.
Если говорить о всей природе целиком, то в ней встречается около 300 аминокислот. Однако белки состоят всего из 20 α-аминокислот. И несмотря на такое их небольшое количество, белки есть разные, что обусловлено различным порядком соединения аминокислот в них.
Свойства самих аминокислот обуславливаются радикалом R. Он может быть и остатком жирной кислоты, и включать в себя ароматическое кольцо или гетероциклы. В зависимости от того, аминокислоты с какими радикалами образовали белок, он и будет показывать определенные физические свойства, а также химические свойства и физиологические функции, которые он будет выполнять в теле человека.
Свойства пептидной связи
Свойства пептидной связи и обуславливают ее уникальность. Среди них можно назвать:
Нужно сказать, что из всех аминокислот, нужных нам для жизни, одни вполне успешно синтезируются самим нашим организмом.
По одной из классификаций они называются заменимыми аминокислотами. А есть также 8 других, которые не могут возникнуть в теле человека никаким другим путем, кроме как с пищей. И третья группа совсем небольшая, всего 3 наименования: аргинин, гистидин и тирозин. Они в принципе образуются у нас, но количество настолько мало, что без помощи извне не обойтись никак. Их прозвали частично незаменимыми. Интересным является тот факт, что растения все эти аминокислоты вырабатывают сами.
Роль белков в организме
Какой бы орган или ткань в своем теле вы не назвали, он будет образован из белка. Они входят и в состав сердца, и крови, и мышц, и почек. У людей их около пяти миллионов различных видов, а по массе это будет выражаться в 15-20%.
Ни один из процессов у человека не проходит без участия протеинов. Это и обменные процессы, и переваривание пищи, и энергетические процессы. При помощи самых разнообразных белков также сможет должным образом защищать организм иммунитет, а также углеводы, жиры, витамины и микроэлементы будут усваиваться у человека так, как нужно.
Белки в нашем теле постоянно находятся «в движении». Одни из них распадаются на кирпичики-аминокислоты, другие из этих же кирпичиков образуются, формируя структуру органов и тканей. При употреблении пищи стоит учитывать, что важен не только сам факт употребления, а качественная характеристика продуктов. Большая часть аминокислот, главным образом поступившая с «неправильной» едой, попросту выведется из нас, не задерживаясь. А если будет таким образом утеряно много особо важных белков, таких как, к примеру, инсулин или гемоглобин, то потери со стороны здоровья могут быть непоправимыми.
Некоторые выбирают модные диеты, основанные на недостаточном потреблении белковой пищи. Прежде всего при этом начинает плохо усваиваться кальций. А это значит, что кости приобретают хрупкость, начнется процесс атрофии мышечной ткани. Затем, что особенно неприятно для девушек, начинает шелушиться кожа, ногти постоянно обламываются, а волосы выпадают клоками.
Cодержание:
Польза аминокислот при силовых тренировках. Четыре группы, отражающие формирование структуры молекулы белка.
Белок представляет собой полимерную молекулу, в которой есть группа мономеров (то есть мелких элементов) — аминокислот. От того, какие аминокислоты формируют состав белка, а также от их чередования, зависят свойства и действие последнего. Всего в организме человека можно найти двадцать аминокислот, которые в различных сочетаниях встречаются в различном по своей конструкции белке. Условно все компоненты белковой молекулы можно рассматривать в качестве букв алфавита, на которых зафиксирован определенный объем информации. Только слово может свидетельствовать о каком-либо предмете или действии, а набор аминокислот – о функции конкретного белка, его возможностях и эффективности работы.
О пользе
Об особенностях и преимуществах столь полезных элементов написано сотни статей и книг. Почему бы и нет, ведь они действительно формируют наш организм, являются составляющими элементами белка и помогают развиваться во всех отношениях. К основным свойствам можно отнести:
- ускорение синтеза белка. Наличие в организме полного комплекса аминокислот способствует стимуляции выработки инсулина и активации mTor. Вместе эти механизмы способствуют запуску роста мышечной массы;
- источник энергии. Такие компоненты проходят по другому пути метаболизма и по своей функции отличаются от углеводов. В итоге организм получает большие объемы энергии и заполняется аминокислотным пулом. Итог – мышцы растут намного быстрее;
- подавление катаболических процессов. С их помощью можно навсегда забыть, что такое разрушение собственных мышц, ведь в организме всегда будет материал для построения новых белковых молекул;
- снижение жира. Полезная функция – помощь в образовании лептина, который способствует максимально быстрому сжиганию жировых отложений. Все это позволяет добиться максимального эффекта.
К полезным действиям аминокислотных групп можно также отнести участие в обмене азота в организме, восстановление поврежденных тканевых участков, обеспечение метаболических процессов, полноценное восстановление мышц, снижение уровня сахара в крови. Кроме этого, к полезным действиям можно отнести стимуляцию гормона роста, повышение выносливости, обеспечение организма необходимым объемом энергии, нормализацию обменных процессов, стимуляцию иммунной системы, нормализацию пищеварительного процесса, защиту от радиации и так далее.
Структура
Химики выделяют четыре основные группы, которые отображают суть структурного формирования молекулы столь необходимого и важного для человеческого организма компонента. Таких группы всего четыре и у каждой из них есть свои особенности формирования – первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Рассмотрим эти нюансы более подробно.
α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH -R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.
При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца.
Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными .
В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
Применение аминокислот на основе свойств.
Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.
Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.
Вопросы для самоконтроля
· Написать электронное строение азота и водорода.
· Написать электронную и структурную формулу аммиака.
· Что такое углеводородный радикал?
· Какие вы знаете углеводородные радикалы?
· Замените в молекуле аммиака один водород на метильный радикал.
· Как вы считаете, что это за соединение и как оно называется?
· Какое вещество получится, если заменить остальные атомы водорода на углеводородные радикалы, например, метильные?
· Как изменятся свойства полученных соединений?
· Определите формулу органического вещества, если известно, что плотность его паров по водороду равна 22,5, массовая доля углерода – 0,533,массовая доля водорода – 0,156 и массовая доля азота – 0,311. (Ответ: С 2 Н 7 N.)
· Учебник Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман. Страница 173, № 6, 7.
ü Что такое кислота?
ü Что такое функциональная группа?
ü Какие вы помните функциональные группы?
ü Что такое аминогруппа?
ü Какими свойствами обладает аминогруппа?
ü Какими свойствами обладает кислота?
ü Как вы считаете, какую реакцию среды будет давать молекула, содержащая кислотную и основную группу?
ü ТЕСТ
1 вариант.
1) В состав аминокислот входят функциональные группы:
а) -NH2 и –ОН
б) -NH2 и –СОН
в) -NH2 и –СООН
г) -ОH и –СООН
2. Аминокислоты можно рассматривать как производные:
а) алкенов;
б) спиртов;
в) карбоновых кислот;
г) углеводов.
3. Аминокислоты вступают в реакцию
а) полимеризацию;
б) поликондесацию;
в) нейтрализацию.
4.Связь между аминокислотами в полимере:
а) водородная;
б) ионная;
в) пептидная.
5. Незаменимые аминокислоты - это …
2 вариант.
1.Общая формула аминокислот:
а)R-СН2 (NH2)-СООН;
2. В растворе аминокислот среда
а) щелочная;
б) нейтральная;
в) кислотная.
3. Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом при этом образуя:
а) углеводы;
б) нуклеиновые кислоты;
в) полипептиды;
г)крахмал.
4. Аминокислоты – это...
а) органические основания;
б) кислоты
в) органические амфотерные соединения.
5. Аминокислоты применяют в …
ü Из каких неорганических веществ можно получить аминоуксусную кислоту? Напишите соответствующие уравнения реакций.
ü Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18, 67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.
ПЛАН ЗАНЯТИЯ № 16
Дисциплина: Химия.
Тема: Белки.
Цель занятия: Изучить первичную, вторичную, третичную структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции. Биологические функции белков.
Планируемые результаты
Предметные: сформированность представлений о месте химии в современной научной картине мира; понимание роли химии в формировании кругозора и функциональной грамотности человека для решения практических задач;
Метапредметные: использование различных видов познавательной деятельности и основных интеллектуальных операций (постановки задачи, формулирования гипотез, анализа и синтеза, сравнения, обобщения, систематизации, выявления причинно-следственных связей, поиска аналогов, формулирования выводов) для решения поставленной задачи;
Личностные: чувство гордости и уважения к истории и достижениям отечественной химической науки; химически грамотное поведение в профессиональной деятельности и в быту при обращении с химическими веществами, материалами и процессами;
Норма времени: 2 часа
Вид занятия: Лекция.
План занятия:
Оснащение: Учебник.
Литература:
1. Химия 10 класс: учеб. для общеобразоват. организаций с прил. на электрон. Носителе (DVD) / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М.:Просвещение, 2014. -208 с.: ил.
2. Химия для профессий и специальностей технического профиля: учебник для студ. учреждений сред. проф. образования / О.С.Габриелян, И.Г. Остроумов. – 5 - изд., стер. – М.: Издательский центр «Академия», 2017. – 272с., с цв. ил.
Преподаватель: Тубальцева Ю.Н.
Тема 16. БЕЛКИ.
1. Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.
2. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.
3. Биологические функции белков.
1) Белки. Первичная, вторичная, третичная структуры белков.
1 – Состав белка: С – 54%, О – 23%, Н – 7%, N – 17%, S – 2% и другие: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn
В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским.
2 -
Белки – ВМС – протеины
“Протос” от греческого – “первичный, важнейший”. Белки – природные полимеры, состоящие из АК.
Mr (альбумина)=36000
Mr (миозина)=150000
Mr (гемоглобина)=68000
Mr (коллагена)=350000
Mr (фибриногена)=450000
Формула белка молока – казеина C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21
Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
4 - 20 АК – “кирпичики” белкового здания, соединяя их в разном порядке, можно выстроить неисчислимое множество веществ с самыми разными свойствами. Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача эта очень трудная: природа тщательно прячет “чертежи”, по которым выстроены эти частицы.
В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов –С–N–
В начале ХХ столетия немецкому ученому Э.Фишеру и другим исследователям удалось синтезировать соединения, в молекулы, которых входило 18 остатков различных АК, соединенных пептидными связями.
5 -
Первичная структура белка – это последовательное чередование АК (полипептидная цепь ППЦ). Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами.
– СО– и –NH–
Такая структура белка называется вторичной. В пространстве закрученная спираль ППЦ образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп ППЦ.
–S–S– (дисульфидный мостик)
–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)
–СООН и –NH 2 (солевой мостик)
Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен присоединять и транспортировать О 2 в организм)
2) Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, цветные реакции.
1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок . Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.
Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение или понижение температуры, давления, механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации, ядов, солей тяжелых металлов (свинец, ртуть и др.))
Пептидная связь по своей химической природе является ковалентной и придает высокую прочность первичной структуре белковой молекулы. Являясь повторяющимся элементом полипептидной цепи и имея специфические особенности структуры, пептидная связь влияет не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи.
Большой вклад в изучение строения белковой молекулы внесли Л.Полинг и Р.Кори. Обратив внимание на то, что в молекуле белка больше всего пептидных связей, они первыми провели кропотливые рентгеноструктурные исследования этой связи. Изучили длины связей, углы под которыми располагаются атомы, направление расположения атомов относительно связи. На основании исследований были установлены следующие основные характеристики пептидной связи.
1. Четыре атома пептидной связи (С,О,N,Н) и два присоединенных
a-углеродных атома лежат в одной плоскости. Группы R и Н a-углеродных атомов лежат вне этой плоскости.
2. Атомы О и Н пептидной связи и два a-углеродных атома, а также R-группы имеют транс-ориентацию относительно пептидной связи.
3. Длина связи С–N, равная 1,32 Å, имеет промежуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (1,21 Å) и одинарной ковалентной связи (1,47 Å). Отсюда следует, что связь С–N имеет частично ненасыщенный характер. Это создает предпосылки для осуществления по месту двойной связи таутомерных перегруппировок с образованием енольной формы,т.е. пептидная связь может существовать в кето-енольной форме.
Вращение вокруг связи –С=N– затруднено и все атомы, входящие в пептидную группу, имеют планарную транс-конфигурацию. Цис-конфигурация является энергетически менее выгодной и встречается лишь в некоторых циклических пептидах. Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две связи с a-углеродными атомами, способными к вращению.
Между первичной структурой белка и его функцией у данного организма существует самая тесная связь. Для того, чтобы белок выполнял свойственную ему функцию, необходима совершенно определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи этого белка. Эта определенная последовательность аминокислот, качественный и количественный состав закреплен генетически (ДНК→РНК→белок). Каждый белок характеризуется определенной последовательностью аминокислот, замена хотя бы одной аминокислоты в белке приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций. Имеющаяся первичная структура предопределяет последующие (вторичную, третичную, четвертичную) структуры. Например, в эритроцитах здоровых людей содержится белок– гемоглобин с определенной последовательностью аминокислот. Небольшая часть людей имеет врожденную аномалию структуры гемоглобина: их эритроциты содержат гемоглобин, у которого в одном положении вместо глутаминовой кислоты (заряженной, полярной) содержится аминокислота валин (гидрофобная, неполярная). Такой гемоглобин существенно отличается по физико-химическим и биологическим свойствам от нормального. Появление гидрофобной аминокислоты, приводит к возникновению «липкого» гидрофобного контакта (эритроциты плохо передвигаются в кровеносных сосудах), к изменению формы эритроцита (из двояковогнутого в серповидный), а также к ухудшению переноса кислорода и т.д. Дети, родившееся с этой аномалией, в раннем детстве погибают от серповидноклеточной анемии.
Исчерпывающие доказательства в пользу утверждения, что биологическая активность определяется аминокислотной последовательностью, были получены, после искусственного синтеза фермента рибонуклеазы (Меррифилд). Синтезированный полипептид с той же аминокислотной последовательностью, что и естественный фермент, обладал такой же ферментативной активностью.
Исследования последних десятилетий показали, что первичная структура закреплена генетически, т.е. последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяется генетическим кодом ДНК, и, в свою очередь определяет вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы и ее общую конформацию. Первым белком, у которого была установлена первичная структура, был белковый гормон инсулин (содержит 51 аминокислоту). Это было сделано в 1953 г. Фредериком Сэнгером. К настоящему времени расшифрована первичная структура более десяти тысяч белков, но это очень небольшое количество, если учесть, что в природе белков около 10 12 . В результате свободного вращения полипептидные цепи способны скручиваться (складываться) в различные структуры.
Вторичная структура. Под вторичной структурой белковой молекулы понимают способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура белковой молекулы образуется в результате того или иного вида свободного вращения вокруг связей, соединяющих a-углеродные атомы в полипептидной цепи.В результате этого свободного вращения полипептидные цепи способны скручиваться(складываться) в пространстве в различные структуры.
В природных полипептидных цепях обнаружены три основных типа структуры:
- a-спираль;
- β-структура(складчатый лист);
- статистический клубок.
Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль Закручивание происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спирали является способность аминокислот к образованию водородных связей. R-группы аминокислот направлены наружу от центральной оси a-спирали . диполи >С=О и >N–Н соседних пептидных связей ориентированы оптимальным образом для дипольного взаимодействия, образуя вследствие этого обширную систему внутримолекулярных кооперативных водородных связей, стабилизирующих a-спираль.
Шаг спирали (один полный виток) 5,4Å включает 3,6 аминокислотных остатка.
Рисунок 2 – Структура и параметры a-спирали белка
Для каждого белка характерна определенная степень спирализации его полипептидной цепи
Спиральную структуру могут нарушить два фактора:
1) в наличие в цепи остатка пролина, циклическая структура которого вносит излом в полипептидную цепь – нет группы –NН 2 , поэтому невозможно образования внутрицепочечной водородной связи;
2) если в полипептидной цепи подряд расположено много остатков аминокислот, имеющих положительный заряд (лизин, аргинин) или отрицательный заряд (глутаминовой, аспарагиновой кислот), в этом случае сильное взаимное отталкивание одноименнозаряженных групп (–СОО – или –NН 3 +) значительно превосходит стабилизирующее влияние водородных связей в a-спирали .
Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры или складчатого листа. Структура типа складчатого листа также стабилизирована водородными связями между теми же диполями –NН...... О=С<. Однако в этом случае возникает совершенно иная структура, при которой остов полипептидной цепи вытянут таким образом, что имеет зигзагообразную структуру. Складчатые участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т.е. стремятся расположиться рядом в белковой молекуле, и формируют параллельные
одинаковонаправленные полипептидные цепи или антипараллельные,
которые укрепляются благодаря водородным связям между этими цепями. Такие структуры называются b-складчатые листы (рисунок 2).
Рисунок 3 – b-структура полипептидных цепей
a-Спираль и складчатые листы – это упорядоченные структуры, в них имеется регулярная укладка аминокислотных остатков в пространстве. Некоторые участки полипептидной цепи не имеют какой-либо правильной периодической пространственной организации, их обозначают как беспорядочный или статистический клубок.
Все эти структуры возникают самопроизвольно и автоматически вследствие того, что данный полипептид имеет определенную аминокислотную последовательность, которая предопределена генетически. a-спирали и b-структуры обуславливают определенную способность белков к выполнению специфических биологических функций. Так, a-спиральная структура (a-кератин) хорошо приспособлена к тому, чтобы образовывать наружные защитные структуры-перья, волосы, рога, копыта. b-структура способствует образованию гибких и нерастяжимых нитей шелка и паутины, а конформация белка коллагена обеспечивает высокую прочность на разрыв, необходимую для сухожилий. Наличие только a-спиралей или b-структур характерно – для нитевидных (фибрилярных белков). В составе глобулярных (шаровидных) белков содержание a-спиралей и b-структур и бесструктурных участков сильно варьируется. Например: инсулин спирализованна 60%, фермент рибонуклеаза – 57%, белок куриного яйца лизоцим – на 40%.
Третичная структура. Под третичнойструктурой понимают способ укладки полипептидной цепи в пространстве в определенном объеме.
Третичная структура белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи содержащей a-спираль, b-структуры и участки беспорядочного клубка. Третичная структура белка формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой и имеет непосредственное отношение к форме белковой молекулы, которая может быть различной: от шарообразной до нитевидной. Форма белковой молекулы характеризуется таким показателем, как степень асимметрии (отношение длинной оси к короткой). У фибриллярных или нитевидных белков степень асимметрии больше 80. При степени асимметрии меньше 80 белки относятся к глобулярным . Большинство из них имеет степень асимметрии 3-5, т.е. третичная структура характеризуется достаточно плотной упаковкой полипептидной цепи, приближающейся по форме к шару.
При формировании глобулярных белков неполярные гидрофобные радикалы аминокислот группируются внутри белковой молекулы, в то время как полярные радикалы ориентируются в сторону воды. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная стабильная конформация молекулы – глобула. В такой форме белковая молекула характеризуется минимальной свободной энергией. На конформацию возникшей глобулы оказывают влияние такие факторы как рН раствора, ионная сила раствора, а также взаимодействие белковых молекул с другими веществами.
Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры, является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды.
Фибриллярные белки. При формировании третичной структуры не образуют глобул – их полипептидные цепи не сворачиваются, а остаются вытянутыми в виде линейных цепей, группируясь в волокна- фибриллы.
Рисунок– Строение коллагеновой фибриллы (фрагмент).
В последнее время появились доказательства, что процесс формирования третичной структуры не является автоматическим, а регулируется и контролируется специальными молекулярными механизмами. В этом процессе задействованы специфические белки – шапероны. Основными функциями их являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы.
Стабилизация третичной структуры обеспечивается благодаря нековалентным взаимодействиям между атомными группировками боковых радикалов.
Рисунок 4- Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белка
а) электростатические силы притяжения между радикалами, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия), например отрицательно заряженная карбоксильная группа (– СОО –) аспарагиновой кислоты и (NН 3 +) положительно заряженной e-аминогруппой остатка лизина.
б) водородные связи между функциональными группами боковых радикалов. Например, между ОН- группой тирозина и карбоксильным кислородом аспарагиновой кислоты
в) гидрофобные взаимодействия
обусловлены силами Ван-дер-Ваальса между неполярными радикалами аминокислот. (Например, группами
–СН 3 – аланина, валина и т.д..
г) диполь-дипольные взаимодействия
д) дисульфидные связи (–S–S–) между остатками цистеина. Эта связь очень прочная и присутствует не во всех белках. Важную роль эта связь играет в белковых веществах зерна и муки, т.к. оказывает влияние на качество клейковины, структурно-механические свойства теста и соответственно на качество готовой продукции – хлеба и т.д.
Белковая глобула не является абсолютно жесткой структурой: в известных приделах возможны обратимые перемещения частей пептидной цепи относительно друг друга с разрывом небольшого количества слабых связей и образования новых. Молекула как бы дышит, пульсирует в разных своих частях. Эти пульсации не нарушают основного плана конформации молекулы, подобно тому, как тепловые колебания атомов в кристалле не изменяют структуру кристалла, если температура не настолько велика, что наступает плавление.
Только после приобретения белковой молекулой естественной, нативной третичной структуры он проявляет свою специфическую функциональную активность: каталитическую, гормональную, антигенную и т.д. Именно при образовании третичной структуры происходит формирование активных центров ферментов, центров ответственных за встраивание белка в мультиферментный комплекс, центров, ответственных за самосборку надмолекуляных структур. Поэтому любые воздействия (термические, физические, механические, химические), приводящие к разрушению этой нативной конформации белка (разрыв связей), сопровождается частичной или полной потерей белком его биологических свойств.
Изучение полных химических структур некоторых белков показало, что в их третичной структуре выявляются зоны, где сконцентрированы гидрофобные радикалы аминокислот, и полипептидная цепь фактически обматывается вокруг гидрофобного ядра. Более того, в ряде случаев в белковой молекуле обособляются два и даже три гидрофобных ядра, в результате возникает 2-х или 3-х ядерная структура. Такой тип строения молекулы характерен для многих белков, обладающих каталитической функцией (рибонуклеаза, лизоцим и т.д.). Обособленная часть или область молекулы белка обладающая в определенной степени структурной и функциональной автономией называется доменом. У ряда ферментов, например, обособленны субстрат-связывающие и кофермент связывающие домены.
В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У позвоночных на долю этих белков приходится 1/3 от их общего содержания. Примером фибрилярных белков может служить белок шелка – фиброин, который состоит из нескольких антипараллельных цепей со структурой складчатого листа. Белок a-кератин содержит от 3-7 цепей. Коллаген имеет сложную структуру, в которой 3 одинаковые левовращающие цепи скручены вместе с образованием правовращающей тройной спирали. Эта тройная спираль стабилизирована многочисленными межмолекулярными водородными связями. Наличие таких аминокислот, как гидроксипролина и гидроксилизина также вносит вклад в образование водородных связей, стабилизирующих структуру тройной спирали. Все фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде, так как в их составе содержится много аминокислот, содержащих гидрофобные, нерастворимые в воде R-группы изолейцин, фенилаланин, валин, аланин, метионин. После специальной обработки нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатин-растворимую смесь полипептидов, который затем используют в пищевой промышленности.
Глобулярные белки . Выполняют разнообразные биологические функции. Они выполняют транспортную функцию, т.е. переносят питательные вещества, неорганические ионы, липиды и т.д. К этому же классу белков принадлежат гормоны, а также компоненты мембран и рибосом. Все ферменты тоже глобулярные белки.
Четвертичная структура. Белки содержащие две или большее число полипептидных цепей называют олигомерными белками , для них характерно наличие четвертичной структуры.
Рисунок – Схемы третичной (а) и четвертичной (б) структур белка
В олигомерных белках каждая из полипептидных цепей характеризуется своей первичной, вторичной и третичной структурой, и называется субъединицей или протомером Полипептидные цепи (протомеры) в таких белках могут быть либо одинаковыми либо разными. Олигомерные белки называют гомогенными, если их протомеры одинаковы и гетерогенными, если их протомеры различны. Например-белок гемоглобин состоит из 4-х цепей: двух -a и двух -b протомеров. Фермент a-амилаза состоит из 2-х одинаковых полипептидных цепей. Под четвертичной структурой понимают расположение полипептидных цепей (протомеров) относительно друг друга, т.е. способ их совместной укладки и упаковки. При этом протомеры взаимодействуют друг с другом не любой частью своей поверхности, а определенным участком (контактной поверхностью). Контактные поверхности имеют такое расположение атомных группировок, между которыми возникают водородные, ионные, гидрофобные связи. Кроме того, геометрия протомеров также способствует их соединению. Протомеры подходят друг к другу, как ключ к замку. Такие поверхности называются комплиментарными. Каждый протомер взаимодействует с другим во множестве точек, это приводит к тому, что соединение с другими полипептидными цепями или белками невозможно. Такие комплиментарные взаимодействия молекул лежат в основе всех биохимических процессов в организме.
(1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки . Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
Свойства пептидной связи
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема :
Это обусловливает следующие свойства:
- 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
- H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
- Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Ссылки
Wikimedia Foundation . 2010 .
Смотреть что такое "Пептидная связь" в других словарях:
- (CO NH) химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков … Большой Энциклопедический словарь
пептидная связь - – амидная связь (NH CO), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов
пептидная связь - Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты Тематики биотехнологии EN peptide bond … Справочник технического переводчика
Пептидная связь - * пептыдная сувязь * peptide bond ковалентная связь между двумя аминокислотами, возникающая в результате соединения α аминогруппы одной молекулы с α карбоксильной группой др. молекулы, с одновременным удалением воды … Генетика. Энциклопедический словарь
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ - хим. Связь СО NH , характерная для аминокислот в молекулах белков и пептидов. П. с. встречается и в некоторых др. органических соединениях. При ее гидролизе образуются свободная карбоксильная группа и аминогруппа … Большая политехническая энциклопедия
Вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а аминогруппы (NH2) одной аминокислоты с? карбоксильной группой (СООН) др. аминокислоты. Группа С(О) NH в белках и пептидах находится в состоянии кето енольной таутомерии (существование… … Биологический энциклопедический словарь
- (СО NH), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ (CO NH), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь
Peptide bond пептидная связь. Pазновидность амидной связи, образуется между α карбоксильной и α аминогруппой двух аминокислот. (
Loading...